У порожнині шлунка хлористоводнева кислота:
1) стимулює секреторну активність залоз шлунка;
2) сприяє перетворенню пепсиногену в пепсин шляхом відщеплення інгібуючого білкового комплексу;
3) створює оптимальну кислотність для дії протеолітичних ферментів шлункового соку;
4) викликає денатурацію і набухання білків (що сприяє їх розщепленню ферментами);
5) забезпечує антибактеріальний ефект секрету;
6) бере участь у здійсненні механізму переходу їжі з шлунка в дванадцятипалу кишку, подразнюючи хеморецептори її слизової оболонки;
7) бере участь у регуляції секреції шлункових і підшлункової залоз, стимулюючи утворення гастроінтестинальних гормонів (гастрину, секретину);
8) порушує секрецію ферменту ентерокінази ентероцитами слизової оболонки дванадцятипалої кишки;
9) бере участь у сгущення молока;
10) стимулює моторну активність шлунка.
Ферменти шлункового соку та їх роль у травленні.
У порожнині шлунка під впливом протеолітичних ферментів здійснюється початковий гідроліз білків до альбумоз і пептонов. Протеолітичні ферменти шлункового соку мають активність в широкому діапазоні коливань рН з оптимумом дії при рН 15-20 і 32-40. Це забезпечує гідроліз білків в умовах значних коливань концентрації соляної кислоти в шлунковому соку, в шарах їжі, прилеглих до слизової оболонки шлунка, і в глибині вмісту шлунка.
У шлунковому соку представлені сім видів пепсіногенов, Об'єднаних загальною назвою пепсину. Освіта пепсину здійснюється з неактивних попередників - пепсіногенов, що знаходяться в клітинах шлункових залоз у вигляді гранул зимогена. У просвіті шлунка пепсиноген активується НС1 шляхом відщеплення від нього інгібуючого білкового комплексу. Надалі в ході секреції шлункового соку активація пепсиногену здійснюється аутокаталітіческі під дією вже утворився пепсину.
При оптимальній величині рН середовища пепсин здійснює гідроліз білків, розриваючи в білкової молекулі пептидні зв'язки, утворені групами феніламіно, тирозину, триптофану та інших амінокислот. В результаті цього білкова молекула розпадається на пептони і пептиди. Пепсин забезпечує гідроліз основних білкових речовин, особливо колагену - основного компонента волокон сполучної тканини.
До основних пепсину шлункового соку відносяться наступні.
Пепсин А - Група ферментів, гідролізуючі білки при оптимумі рН 15-20. Частина пепсиногену (близько 1%) переходить в кровоносне русло, звідки внаслідок невеликого розміру молекули ферменту проходить через клубочковий фільтр в нирках і виділяється з сечею (Уропепсіноген). Визначення вмісту уропепсіна в сечі використовується в лабораторній практиці для характеристики протеолітичної активності шлункового соку.
Гастріксін (пепсин С), Гідролізуючі білки при оптимумі рН 32 - 35. Пепсин В (парапепсін) розщеплює желатину і білки сполучної тканини. При рН 56 і вище протеолітичну дію ферменту послаблюється.
Реннін (пепсин Д, хімозин) розщеплює казеїн молока в присутності іонів Са2 +.
Шлунковий сік містить ряд непротеолітіческіе ферментів. Серед них - шлункова ліпаза, що розщеплює жири, які знаходяться в їжі в емульгованому стані (жири молока), на гліцерин і жирні кислоти при рН 59-79. У грудних дітей шлункова ліпаза розщеплює до 59% жиру молока. У шлунковому соку дорослих людей ліпази мало. Тому основна кількість жирів перетравлюється в тонкому кишечнику.
Клітинами поверхневого епітелію слизової оболонки шлунка виробляється лізоцим ( Муромідаза ). Лізоцим обумовлює бактерицидні властивості шлункового соку.
Уреаза розщеплює сечовину в шлунку при рН 80. Звільняється при цьому аміак нейтралізує соляну кислоту і запобігає надлишкову кислотність хімусу, що надходить зі шлунка в дванадцятипалу кишку.