Для всякого білка характерна, крім первинної, ще й певна вторинна структура. Зазвичай білкова молекула нагадує розтягнуту пружину.
Це так звана а-спіраль, стабилизируемую безліччю водневих зв'язків,виникають між перебувають поблизу один від одного СО-і NH-групами. Атом водню NH-групи однієї амінокислоти утворює такий зв'язок з атомом кисню СО-групи іншої амінокислоти, віддаленої від першої на чотири амінокислотних залишку.
Таким чином амінокислота 1 виявляється пов'язаної з амінокислотою 5 амінокислота 2 - з амінокислотою 6 і т. д. Рентгеноструктурний аналіз показує, що на один виток спіралі доводиться 36 амінокислотного залишку.
Повністю а-спіральну конформацію і, отже, фибриллярную структуру має білок кератин. Це структурний білок волосся, вовни, нігтів, дзьоба, пір'я і рогів, що входить також до складу шкіри хребетних.
Твердість і розтяжність кератину варіюють залежно від числа дисульфідних містків між сусідніми поліпептидними ланцюгами (від ступеня зшивання ланцюгів).
Теоретично все СО-і NH-групи можуть брати участь в утворенні водневих зв'язків, Так що а-спіраль - це дуже стійка, а тому і вельми поширена конформація. Ділянки а-спіралі в молекулі нагадують жорсткі стрижні. Проте більшість білків існує в глобулярної формі, в якій також є ділянки (3-шару (див. нижче) і ділянки з нерегулярною структурою.
Пояснюється це тим, що освіті Водневих зв'язків Перешкоджає ряд факторів: наявність деяких амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі, наявність дисульфідних містків між різними ділянками однієї і тієї ж ланцюга і, нарешті, той факт, що амінокислота пролін взагалі нездатна утворювати водневі зв'язки.
Бета-Шар, або складчастий шар - це інший тип вторинної структури. Білок шовку фиброин, що виділяється шовковидільних залозами гусениць шовкопряда при завивці коконів, представлений цілком саме цією формою. Фиброин складається з ряду поліпептидних ланцюгів, витягнутих сильніше, ніж ланцюга з конформацією альфа- спіралі
Ці ланцюга укладені паралельно, але сусідні ланцюги по своєму напрямку протилежні одна одній (антіпараллельни). Вони з'єднані один з одним за допомогою водневих зв'язків , що виникають між С = 0 - і NH-групами сусідніх ланцюгів. В цьому випадку в освіті водневих зв'язків також беруть участь всі NH-і С = 0-групи, тобто структура теж дуже стабільна.
Така конформація поліпептидних ланцюгів називається бета-конформацією , а структура в цілому - складчастим шаром. Фиброин має високу міцність на розрив і не піддається розтягуванню, але подібна організація поліпептидних ланцюгів робить шовк дуже гнучким. В глобулярних білках поліпептидний ланцюг може складатися на себе, і тоді в цих точках глобули виникають ділянки, що мають структуру складчастого шару.
Ще один спосіб організації поліпептидних ланцюгів ми знаходимо у фібрилярні білка колагену. Це теж структурний білок, що володіє подібно кератину і фиброин високою міцністю на розрив. У колагену три поліпептидні ланцюги свити разом, як пасма в канаті, утворюючи потрійну спіраль. У кожній полипептидной ланцюга цієї складної спіралі, званої тропоколлагеном, міститься близько 1000 амінокислотних залишків. Окрема поліпептидний ланцюг представляє собою вільно згорнуту спіраль (але не а-спіраль ;).
Три ланцюга утримуються разом . водневими зв'язками З багатьох потрійних спіралей, розташованих паралельно один одному і утримуваних разом ковалентними зв'язками між сусідніми ланцюгами, утворюються фібрили. Вони в свою чергу об'єднуються в волокна. Структура колагену формується, таким чином, поетапно - на кількох рівнях - подібно структурі целюлози. Колаген також неможливо розтягнути, і це його властивість істотно для тієї функції, яку він виконує, наприклад, в сухожиллях, кістках та інших видах сполучної тканини.
Білки , що існують тільки в повністю спіраль формі, подібно кератину і колагену, є виняток серед інших білків.