Багато білки з особливо складною будовою складаються з декількох поліпептидних ланцюгів, утримуваних в молекулі разом за рахунок гідрофобних взаємодій, а також при допомозі водневих і іонних зв'язків.

Спосіб спільної упаковки і укладання цих поліпептидних ланцюгів називають четвертинної структурою білка. Четвертичная структура є, наприклад, у гемоглобіну - міститься в еритроцит хребетних червоного пігменту, що зв'язує і переносить кисень.

Молекула гемоглобіну складається з чотирьох окремих поліпептидних ланцюгів двох різних типів: з двох а-ланцюгів і двох бета-ланцюгів. Ланцюги ці за своєю будовою нагадують полипептидную ланцюг міоглобіну. Дві відчепу містять по 141 амінокислотному залишку, а дві (3-ланцюга - по 146 залишків. Повну структуру гемоглобіну визначили Кендрю і Перуц.

Як і в інших Глобулярних білків , Гідрофобні бокові ланцюги гемоглобіну приховані усередині молекули, а гідрофільні виставлені назовні, що робить гемоглобін розчинним у воді. Мутація, що викликає заміну однієї з гідрофільних амінокислот на гідрофобну і тим самим знижує розчинність гемоглобіну, служить причиною хвороби, відомої як серповидноклітинна анемія.

Деякі віруси, наприклад вірус тютюнової мозаїки, мають білкову оболонку , що складається з багатьох поліпептидних ланцюгів, упакованих високоупорядоченним чином.