При певних значеннях рН кислотні та основні R-групи ионизованного, тобто несуть заряд, кислотні - негативний, а основні - позитивний. Завдяки цьому вони можуть взаємодіяти один з одним, в результаті чого виникає іонна зв'язок.

У водному середовищі іонні зв'язку значно слабкіше ковалентних і можуть розриватися при зміні рН середовища. Це пояснює, чому при зміні рН може руйнуватися структура білка.

Якщо, наприклад, до молока додати кислоту, то молоко згорнеться: казеїн (білок молока) через розрив іонних зв'язків стане нерозчинним.

Дисульфідний зв'язок амінокислот

Молекула амінокислоти цистеїну містить сульфгідрильні (-SH) групи. Коли з'єднуються дві молекули цистеїну, їх сульфгідрильні групи, опинившись по сусідству, окислюються і утворюють дисульфідні зв'язок.

Дисульфідні зв'язку можуть виникати як між різними поліпептидними ланцюгами (в молекулі інсуліну), так і між різними ділянками однієї і тієї ж поліпептидного ланцюга. В останньому випадку саме вони змушують молекулу певним чином згортатися, тобто набувати властиву їй форму.

Дисульфідні зв'язку досить міцні і розриваються нелегко.

Водневий зв'язок амінокислот

Про водневого зв'язку ми вже говорили вище при обговоренні властивостей води. Коли водень входить до складу ОН-або NH-групи, він несе невеликий позитивний заряд.

Пояснюється це тим, що узагальнені електрони, заряджені негативно, притягуються атомами О або N сильніше, ніж атомом водню. Водень буде тому притягатися опинилися з ним по сусідству атомами кисню С = 0-груп або атомами азоту NH-груп. С = 0 - і NH-групи регулярно чергуються уздовж поліпептидного ланцюга, тому такі взаємодії ведуть до появи структур, подібних а-спіралі, про яку ми будемо говорити нижче.

Водневі зв'язку слабкі, але вони виникають дуже часто, так що загальний їхній внесок у стабільність молекулярної структури, наприклад в структуру альфа-спіралі або білка шовку, досить значний.