Малюнок демонструє анаеробне використання глікогену і глюкози для утворення АТФ та шляхи аеробного використання сполук, похідних вуглеводів, жирів і білків та інших речовин, для утворення додаткової кількості АТФ. У свою чергу,АТФ знаходиться в клітинах в стані рухомого рівноваги з фосфокреатина. Оскільки кількість фосфокреатина в клітинах більше, ніж АТФ, багато клітини запасають енергію саме в такій формі.
Енергія АТФ використовується різними функціональними системами клітин для здійснення процесів синтезу і зростання, м'язових скорочень, секреторних процесів в залозах, проведення збудження, активного всмоктування та інших форм клітинної активності. Якщопотреба в енергії у зв'язку з взросшіе ступенем активності клітин збільшується і починає перевищувати можливості, опосередковані окисними механізмами, в першу чергу починають використовуватися запаси енергії, кумуліроваться в макроергічних зв'язках фосфокреатина, швидко змінюючись анаеробними процесами гліколізу, субстратом яких служить запасений глікоген. Таким чином, метаболічні окислювальні механізми не можуть надати в екстремальній ситуації надзвичайно великекількість енергії з такою ж швидкістю, як цей можуть здійснити анаеробні процеси.
Зате на тлі меншій швидкості енергообеспе чення окислювальні процеси можуть постачати енергію тривалий час, поки не вичерпаються запаси субстрату (головним чином, жирів).
Перед обговоренням проблеми регуляції виділення енергії в клітині необхідно розглянути основні принципи управління швидкістю каталізуються ферментами реакцій, які є типовими хімічними реакціями, представленими повсюдно в організмі.
Механізм, За допомогою якого фермент каталізує хімічну реакцію, полягає в первісному неміцному об'єднанні ферменту з одним з субстратів реакції. Така взаємодія значно змінює силу зв'язків у субстраті, обумовлюючи можливість його взаємодії з іншими речовинами, тому в цілому швидкість хімічної реакції визначається як концентрацією ферменту, так і концентрацією субстрату, а також його зв'язками з ферментом. Основне рівняння, що відображає дану взаємозв'язок, може бути представлено наступним чином: Швидкість реакції = K1 х[Фермент]х[Субстрат]/К2 +[Субстрат]
Це рівняння отримало назву рівняння Міхаеліса-Ментена. На малюнку показано практичне застосування цього рівняння.
Значення концентрації ферменту в регуляції метаболічних реакцій. На малюнку показано, що коли субстрат присутній у високій концентрації (у правій частині малюнка), швидкість хімічної реакції детермінована майже повністю концентрацією ферменту. Таким чином, коли концентрація ферменту збільшується в довільних одиницях від 1 до 2 4 або 8 швидкість реакції пропорційно зростає, на що вказує зростаючий рівень кривих.
Наприклад, надходження великої кількості глюкози в ниркові канальці у людини з цукровим діабетом означає, що субстрат (глюкоза) присутня в канальцях в надмірній кількості; подальше збільшення концентрації глюкози в канальцях має незначний вплив на канальцеву реабсорбцію, т.к. транспортні ферменти вже насичені. В таких умовах швидкість реабсорбції глюкози лімітована концентрацією транспортних ферментів в клітинах проксимальних канальців, а не концентрацією самої глюкози.
Значення концентрації субстрату в регуляції метаболічних реакцій. Зверніть увагу, що коли концентрація субстрату стає досить низькою і потрібна невелика кількість ферменту для здійснення реакції, швидкість реакції стає прямо пропорційною концентрації субстрату і концентрації ферменту. Такі взаємовідносини, простежуються при абсорбції речовин з шлунково-кишкового тракту і канальців нирок, коли їх концентрація низька.
Лімітування швидкості в серії реакцій. Майже всі хімічні реакції в організмі здійснюються як серія процесів, коли продукт однієї реакції являє собою субстрат для наступної реакції і т.д., тому в цілому швидкість комплексу послідовних реакцій детермінована швидкістю реакції, що є самим повільним етапом серії. Цей етап називають лімітуючим швидкість етапом.