Перші дані про структуру імуноглобуліну були отримані Портером в 1953 році на підставі результатів обробки імуноглобуліну кролика папаїном. Імуноглобуліни можуть бути мономерами, що складаються з однієї субодиниці, або полімерами, що включають в свою молекулу від двох до п'ятисубодиниць. Кожна субодиниця, будучи структурним елементом імуноглобулінів, являє собою квазісімметрічний димер, що складається з двох однакових легких і двох однакових важких ланцюгів. Цілісна молекула імуноглобуліну складається з трьох фрагментів: двох Fab-фрагментів (варіабельні ділянки, сильно розрізняються у різних антитіл) і одного Fc-фрагмента, що складається з двох константних ділянок важких ланцюгів (постійний у різних антитіл одного класу імуноглобулінів).
Така структура обумовлює особливості функціонування імуноглобулінів: Активні ділянки Fab-фрагментів специфічно пов'язують антигени (кожна субодиниця імуноглобуліну двовалентне, так як кожен з двох Fab-фрагментів може пов'язувати по одному антигену), а Fc-фрагмент забезпечує зв'язування імуноглобулінів з Fc-рецепторами на поверхні клітин (зокрема лейкоцитів) і з комплементом.
На підставі відмінностей в молекулярній масі, фізико-хімічних властивостей та біологічної функції всі імуноглобуліни поділяють на класи (ізотипи) і підкласи. Виходячи з особливостей структури, виділяють 5 типів важких ланцюгів, що позначаються буквами грецького алфавіту відповідно до яких усі імуноглобуліни розділені на класи: IgG, IgM, IgA, IgD і IgE. Кожен з класів містить один з двох типів легких ланцюгів: каппа (к) або лямбда (X). Одна субодиниця імуноглобуліну містить дві каппа або дві лямбда ланцюга, але ніколи не містить по одній легкої ланцюга кожного типу.
Імуноглобуліни класів IgD, IgG і IgE є мономери, що складаються з однієї субодиниці. IgM сироватки побудований з п'яти таких мономерів, але мембранна форма IgM складається з одного мономера. IgA може бути мономірним, димеризованих або полімерним. Молекули імуноглобулінів з полімерної структурою містять додаткову полипептидную J (joining)-ланцюг, яка утримує мономери разом.
Імуноглобулін G. Складає близько 75% всіх імуноглобулінів або 12-13% білка сироватки крові людини. З числа всіх класів імуноглобулінів має найменшу молекулярну масу (150000 дальтон), що забезпечує йому можливість проникнення через плаценту від матері до плоду. Молекула IgG найбільш довгоживуча з усіх, період напіврозпаду IgG в організмі становить 23 діб.
Від інших класів імуноглобулінів IgG відрізняється незначним змістом вуглеводів (близько 3%). У людини є 4 підкласу IgG, нумерація яких відображає їх зміст в сироватці: так, з усіх підкласів IgG зміст IgGl найбільше, a IgG4 - найменше.
Імуноглобулін М. Еволюційно найстаріший клас імуноглобулінів. Зміст його в сироватці крові становить 5-10% від загальної кількості імуноглобулінів. В ході імунної відповіді спочатку з'являються антитіла класу IgM і лише через 5 діб починається синтез антитіл класу IgG. У новонародженого перші власні антитіла також відносяться до цього класу імуноглобулінів. IgM грають важливу роль в патогенезі деяких аутоімунних захворювань і служать основним рецептором для антигену на поверхні зрілих В-лімфоцитів, де знаходяться у вигляді мономерів. У сироватці молекули IgM існують у вигляді пентамер, в результаті чого молекулярна маса становить 900000-950000 дальтон, a IgM має 10 потенційних ділянок для зв'язування антигену. Період напіврозпаду становить 5 діб.