Всі мікроорганізми поділяють на три групи:
- вищі Найпростіші (Водорості, гриби, найпростіші);
- нижчі Найпростіші (Еубактеріі, архебактерії, рикетсії і синьо-зелені водорості)
- неклітинні форми (Пріони, віроіди і віруси).
Лише незначна їх частина в процесі еволюції пристосувалася до паразитизму в організмах тварин і людини. Мікроорганізми, Здатні викликати інфекційні захворювання у людини, розділяють на п'ять основних типів: пріони, віруси, бактерії, гриби та найпростіші.
Пріони
Пріони [от англ. proteinaceous infectious (particle), белковоподобная инфекционная (частица)]- Білкові інфекційні агенти, що приводять до розвитку летальних неврологічних захворювань (губчастих енцефалопатії). Пріонові білки виділені як інфекційне початок скрепі в овець, спонгіформних енцефалопатії великої рогатої худоби («коров'ячий сказ»), а у людини - куру, хвороби Кройтцфельдта-Якоба, синдрому Герстманна-Штройсслера-Шайнкера і фатальною сімейної безсоння.
Пріони передаються інокуляціонно або аліментарним шляхом не тільки між особинами одного біологічного виду, але і між тваринами різних видів, у тому числі між твариною і людиною. Нормальний Пріонові білок - Трансмембранний глікопротеїн РrРc-кодується однойменною геном, функція цього зв'язує мідь глікопротеїну невідома, його експресія нормально відбувається в різних типах клітин. Після трансляції матричної рибонуклеїнової кислоти (мРНК) поліпептид РrРc піддається альфа-спіралізаціі, зв'язується з мембранами клітин і виконує свої функції.
Мутантні форми білка називають скрепіізоформнимі білками РrРsc (так як вони вперше були виділені з нервових тканин овець, загиблих від скрепі). РrРsc замість а-спіралей утворюють структури, стійкі до впливу детергентів і протеаз і формують амілоїдоподібних нерозчинні відкладення. Таким чином, патогенез пріонових хвороб пов'язаний не з придушенням функцій РrРsc, а зі зміною характеру укладання поліпептидного ланцюга, тобто зміною конформації білка, і накопиченням РrРsc. В результаті формуються конгломерати у вигляді паличок або стрічок розміром 25 ~ 550x11 нм. Ці пріонові форми білків стійкі до кип'ятіння, ультрафіолетового (УФ) опромінення, дії 70% етанолу та формальдегіду і зберігаються в тканинах, фіксованих 10% формаліном. Потрапляючи в здоровий організм людини або тварини, патологічні конформери сприяють поступовому відкладенню амілоїдоподібних структур, до складу яких входять і нормальні білки РrРc.